来自美国西北大学费恩柏格医学院的研究人员发现线粒体外膜蛋白调节线粒体和溶酶体之间的交谈。这一发现对细胞器网络在细胞稳态和神经系统疾病产生中的作用有影响。

       这项新的研究进一步阐明了线粒体和溶酶体交谈的机制，并显示了相同线粒体蛋白的不同突变如何导致溶酶体网络动态的不同下游缺陷，从而导致不同的神经病症。
       溶酶体是负责分解细胞中多余或不可用部分的细胞器。阐明对溶酶体网络的调控是理解细胞动力学和溶酶体在疾病发病机制中的作用的关键。
       Krainc团队发现了线粒体和溶酶体之间的直接接触。在这项新的研究中，这些使用活体超分辨率显微镜发现，溶酶体经常在溶酶体间的接触点--调节溶酶体分布和功能的接触点---拴结在一起成为溶酶体集群，随后解除拴结，而不是融合在一起。
       线粒体促进了这种拴结解除，而这种拴结解除受到酶Rab7-GTP在溶酶体间接触点的水解作用的影响。此外，他们指出线粒体蛋白Mid51和Fis1在线粒体上形成一个寡聚物蛋白复合物，这接着驱动Rab7-GTP水解和溶酶体的拴结解除。
       这项新的研究展示了与特定神经系统疾病有关的Mid51的不同突变如何导致溶酶体网络动态的不同下游缺陷。
       一种不破坏Mid51寡聚化的与视神经萎缩相关的显性Mid51突变体并不破坏溶酶体网络动力学。与此相反，与帕金森病潜在有关的Mid51突变体错误地调节它的寡聚化，破坏了这一途径，从而导致溶酶体网络动力学的缺陷。